В поиске методов лечения сахарного диабета или хотя бы повышения эффективности инсулинотерапии сделан еще один шаг вперед. Ученые выяснили, что на активность инсулина влияет наличие одного из аминокислотных остатков.

По статистике около трех процентов населения земного шара страдает сахарным диабетом. Эта болезнь, когда набирает ход, является неизлечимой. Но если раньше больной диабетом был обречен, то теперь в отсутствие серьезных осложнений можно свести все последствия его болезни к минимуму.

Как известно, диабет является заболеванием, при котором глобально нарушается обмен веществ. Это связано с тем, что в организме или прекращается выработка инсулина, или нарушается механизм взаимодействия инсулина с клетками организма. Периодический ввод инсулина в организм искусственным путем (инсулинотерапия) позволяет организму человека нормально функционировать.

Правда, при этом остается неудобство в виде регулярных инъекций этого столь важного в процессе обмена веществ гормона.

Как и прочие гормоны, инсулин оказывает свое действие через рецептор – белок сложной структуры. Для повышения эффективности инсулинотерапии ученые во всем мире постоянно ведут работы с тем, чтобы заставить инсулин быть более активным. Это важная деятельность, ведь процесс биохимического взаимодействия инсулина с инсулиновым рецептором (IR) плохо изучен и содержит в себе много вопросов, ответы на которые могли бы помочь возникновениям новых методов лечения сахарного диабета.

Успеха добилась международная группа ученых из лаборатории структурной биологии Йоркского университета (Великобритания) и Института органической химии и биохимии при Академии наук Чешской республики. Соответствующая статья во вторник опубликована в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

В ходе разработки и анализа активных форм инсулина ученым удалось определить некоторые общие признаки молекулярных структур инсулина, когда тот является активным в организме.

В общем, инсулин состоит из двух пептидных цепочек, которые содержат 51 аминокислотный остаток. А-цепь состоит из 21-го остатка, другие 30 составляют B-цепь.

Ученые обнаружили, что сокращение одного из аминокислотных остатков в B-цепи приводит к тому, что инсулин переходит из активного в неактивное состояние.

Таким образом, влияя на конформационное изменение, связанное с искомым аминокислотным остатком в молекуле инсулина, можно попытаться регулировать процесс взаимодействия инсулина с рецепторами, то есть контролировать то, насколько активен инсулин в организме.

«Структура неактивной формы инсулина и инсулиновых рецепторов достаточно хорошо известна, но необходимо достоверно установить, как они взаимодействуют, и это является серьезной научной задачей», – утверждает один из авторов работы Марек Бжозовский.

Данное исследование, конечно, не раскрывает полностью вопрос взаимодействия инсулина и соответствующих рецепторов. Но полученный результат уже можно использовать в разработке более эффективных методов инсулинотерапии и поиска возможного лечения сахарного диабета.

Источник:  Газета.ру